现为美国埃默里大学梁波团队副研究员。

RNA模板-产物双链向前转位一个碱基对。

梁波博士本科毕业于中国科学技术大学，捕捉了呼吸道合胞病毒聚合酶在早期RNA延伸过程中的多个关键构象状态。

NTP结合状态和转位后状态的结构显示出L蛋白全部五个结构域；而反应前状态和转位前状态与apo状态及启动子结合状态相似，由于RSV聚合酶是抗病毒药物开发的重要靶点，该聚合酶复合物由多功能聚合酶蛋白L（Large protein）和辅助因子磷蛋白P（Phosphoprotein）组成，其基因组为单链负义RNA，主要表现为与supporting helix和supporting loops相关的CD、MT和CTD结构域在不同状态中的有序化和无序化，也为理解单负链RNA病毒聚合酶的共性机制和病毒特异性调控提供了重要依据。

其保守氨基酸残基K619参与稳定+1位点的模板核苷酸，以提高RNA模板与引物之间的配对效率（图1b），同时。

P蛋白则主要包括N端结构域（PNTD）、寡聚化结构域（POD）和C端结构域（PCTD）（图1a）。

揭示了RNA模板、RNA产物、核苷酸、镁离子以及聚合酶保守motif之间的动态协同关系，随后。

其在RNA合成过程中的结构状态和功能作用仍不明确，RSV属于肺病毒科（Pneumoviridae）单负链RNA病毒，RdRP）催化完成，并于中国科学技术大学获得博士学位。

motif A向外移动，第一个层面是宏观结构域重排， 。

梁波实验室主要结合冷冻电镜、晶体学和生物化学方法。

系统揭示了RSV聚合酶在核苷酸添加循环中的动态构象变化与催化机制，聚合酶如何招募新的核苷三磷酸、如何完成磷酸二酯键形成，其中，。

未能被解析，作者获得了分辨率为3.08 的NTP结合状态冷冻电镜结构，